Например, в 1970-х годах был зафиксирован летальный исход у людей, длительное время соблюдавших низкокалорийную диету и дефицит белка. Это было вызвано тяжелым повреждением миокарда.
Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты
Белки — это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков альфа-аминокислот.
Белки состоят из углерода, водорода, азота, кислорода и серы. Некоторые белки образуют комплексы с другими молекулами, включая фосфор, железо, цинк и медь.
Высокие молекулярные веса белков — альбумин 36 000, гемоглобин 152 000 и миозин 500 000 в яйцах. Для сравнения, молекулярная масса спиртов составляет 46, уксусной кислоты — 60 и бензола — 78.
Аминокислотный состав белков
Белки — это ациклические полимеры, которые представляют собой односторонние α-аминоксы. Обычно их относят к односторонним белкам с 20 α-аминокислотами, но в клетках и тканях обнаружено более 170.
В зависимости от того, может ли аминокислота синтезироваться в организме человека или других животных, различают альтернативные аминокислоты, которые могут синтезироваться, и неосновные аминокислоты, которые не могут. Незаменимые аминокислоты требуют поступления с пищей. Растения состоят из всех типов аминокислот.
В зависимости от синтеза аминокислот, белки являются Полноценный — содержит полный набор аминокислот. Если белок содержит только аминокислоты, его называют простым белком. Если белки содержат аминокислоты плюс неаминокислоты (простетические группы), они называются комплексами. Протеиновые группы могут состоять из минералов (металлопротеины), углеводов (гликопротеины), липопротеинов или нуклеиновых кислот (нуклеопротеины).
Все аминокислоты имеют: 1) карбоксильную группу (-COH); 2) аминную группу (-NH2); 3) корень или группа R (остальная часть молекулы). Корневые структуры различаются для разных типов аминокислот. В зависимости от количества аминогрупп и углеродов, входящих в состав аминокислоты, различают нейтральные аминокислоты с карбоксигруппами, основные аминокислоты с несколькими аминами и кислые аминокислоты. Существует несколько карбоксигрупп.
Аминокислоты являются систематизированными в водной среде соединениями, поскольку в растворе они могут действовать как кислоты и основания. В водных растворах аминокислоты находятся в различных ионных формах.
Пептидная связь
Пептиды — это органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных пептидными связями.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. Когда аминогруппа одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой другой аминокислоты, между ними образуется ковалентная азотистая угольная коробка, называемая пептидной связью. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидных связей может повторяться много раз. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминная группа (называемая N-STAR), а на другом конце — свободная карбоксильная группа (называемая C-cherry).
Белки содержат около 20 основных аминокислот, 9 из которых характеризуются как необходимые (т.е. единственным источником является пища), а остальные синтезируются человеческим организмом (альтернативные варианты).
Белок: для чего нужен организму
К высокомолекулярным соединениям, состоящим из аминокислот, относятся белки. Они считаются одними из самых сложных органических веществ с точки зрения структуры и синтеза. Аминокислоты содержатся в животных и растительных организмах.
Назначение белков
BCAA необходимы для нормальной жизни и функционирования всей клетки и всего организма. К важным функциям полипептидной молекулы относятся
Двигатель — эта функция важна для бактерий, простых микроорганизмов. Органоиды (буйки, реснички) состоят из таких полипептидов, как миозин, актин и кинезин.
Катализ — функционирование посредством ферментов, состоящих из белков.
Регуляция — активность полипептидов состоит из трансляции, транскрипции, клеточного цикла и считывания РНК матки. Этим процессам назначаются регламентирующие роли.
Резервы — единицы, которые накапливаются в растительных и животных организмах, являются источником вторичного питания. В качестве запасов используются сферины и другие белки.
Трансдукция сигнала — осуществляется узлами в клеточной мембране. Он предназначен для сигнализации и позволяет тканям общаться друг с другом. В список известных веществ входят цитокины, инсулин и факторы роста.
Структура — влияет на форму и структуру клеток. Полипептиды образуют ногтевые пластины, волосы, крылья птиц и моллюсков. Хрящ также содержит такие белки, как кератин, тубулин и актин.
Перенос — Некоторые типы белковых единиц выполняют важные функции. Например, гемоглобин переносит кислород на клеточный уровень и в другие места.
Функциональная способность строительных единиц белка имеет большое значение. Ткани не могут выжить без постоянного обновления за счет различных источников питания.
Некоторые белки являются гормонами, которые помогают различным клеткам организма взаимодействовать друг с другом в качестве химических посредников. Они вырабатываются эндокринными тканями и железами, а затем белки транскрибируются через внутренние органы. Эти гормоны делятся на три группы: белки и пептиды, стероиды и амины5.
Белки как класс органических соединений
Давайте теперь рассмотрим белки с химической точки зрения. Биологические белки содержат всего 20 аминокислот. Все они являются a-аминокислотами, а синтез белков и порядок, в котором аминокислоты соотносятся друг с другом, определяется индивидуальным генетическим кодом.
Ниже приведен пример а-аминокса под названием α-амнопаноиновая кислота. Структуру аминокислот можно разделить на две рабочие группы карбоксильных групп (-COH), отвечающих за их кислотные свойства.2), которые отвечают за основные свойства.
Можно сделать вывод, что все аминокислоты являются системными соединениями с водой и могут реагировать друг с другом по различным функциональным группам с образованием пептидных связей.
Белки имеют очень ограниченные химические свойства. Давайте посмотрим на них.
Гидролиз
Все белки могут пострадать от реакции гидролиза. В общем случае эта реакция протекает следующим образом
Белок + NH2O = смешение α-аминоцианида.
Денатурация
Эксфолиация — это разрушение вторичных, третичных и тривиальных структур белка без разрушения его первичной структуры.
Это напоминает нам о различных типах белковых структур.
Это изображение является производным от «векторной иллюстрации структуры белка» компании Vectormin на shutterstock.
Денатурация может быть обратимой или необратимой: денатурация может быть обратимой или необратимой.
Как видно из условий, обратимость зависит от условий реакции. Чем сложнее реакция, тем меньше вероятность того, что она будет обратимой.
Биуретовая реакция (качественная реакция на белок)
Раствор белка + NaOH(10% раствор) + кузо4 = вирусное пятно.
Ксантопротеиновая реакция (качественная реакция на белок)
Растворы белков желтеют при кипячении в азотной кислоте высокой плотности: см. ниже.
Раствор белка + HNO3 (концентрированный) = желтый цвет.
Реакция Фоля (цистеиновая проба)
Эта реакция является качественной для серосодержащих аминокислот:.
Белок + (ч3COO)2PB + NAOH = PBS + черное окрашивание.
Вопросы для самопроверки
Какая структура белка является самой прочной?
Какие из следующих функций могут выполнять белки?
Какая связь используется для формирования основной структуры белка?
Производится гидролиз белка (генерация).
Аминокислоты, образующие этот белок.
В белке не происходит гидролиза.
Какая реакция белка дает пурпурное окрашивание?
Еще более наглядные примеры функционирования белков в живых организмах вы можете увидеть в онлайн-курсе по химии SkySmart. Мы поможем вам влюбиться в уроки, понять непонятные темы, улучшить оценки в школе и подготовиться к государственным экзаменам. Выберите подходящий урок, воодушевитесь и начните учиться!
Белки, называемые ферментами, могут ускорять биохимические реакции, происходящие в клетках, — в этом заключается каталитическая функция белков.
Участвуют в производстве потомства.
Джентльмены и хромосомы — вы не поверите, но даже это белки, которые активно участвуют в создании новых форм жизни. Для этого требуется огромное количество белка в сочетании с постоянным притоком свободных аминокислот. Если эти входы неравномерны, воспроизводство становится невозможным.
Яйца. Каждое яйцо среднего размера содержит 6-7 г белка. Они содержатся в белковой части яйца. В результате в меню тренажерных залов часто включают блюда без яичных желтков, но на практике это не повод отказываться от сбалансированного питания.
Продукты, богатые белком
Белок в основном получают из продуктов животного происхождения. Среднее количество белка на 100 грамм пищи:.
- птица — 27 г;
- свинина — 27 г;
- говядина — 26 г;
- рыба — 22 г;
- морепродукты — 22 г.
Вегетарианцы и веганы должны обеспечить включение растительного белка в свой рацион. Это бобовые, зерновые, соя и цельное зерно.
- красная чечевица — 18 г белка;
- красная фасоль — 16 г;
- маш, нут, черная фасоль — 14 г;
- гречка и цельнозерновой хлеб — 13 г;
- киноа и тофу — 8 г;
- тыквенные семечки — 5 г в одной порции (горсть 25-30 г).
Норма белка в моче и крови
Лучший способ убедиться, что в организме достаточно белка, — сдать анализы. Химический анализ крови. Нормальный уровень белка в крови у взрослых колеблется в пределах 62-86 г/л, а у детей — 45-80 г/л. Снижение уровня этих показателей может быть вызвано различными состояниями, включая первичный иммунодефицит, нарушения обмена веществ, дисфункцию желудочно-кишечного тракта и недостаток белка в рационе.
Повышенный уровень встречается редко, но может указывать на хронические тяжелые инфекции (например, туберкулез), ускоренный распад эритроцитов, системные опухоли или обезвоживание.
С-реактивный белок является частью белков плазмы крови, уровень которых повышается при наличии воспаления в организме. Он состоит из токсинов патологических микроорганизмов, которые попадают в кровь, фиксируют их и нейтрализуют, запуская иммунный ответ. С-реактивный белок в норме не присутствует в крови (или не превышает 0,4 мг/л). Высокие значения указывают на начало патологии: инфекционные и вирусные заболевания, панкреатит, почечный одиночный нефрит, гепатит, язвенный колит, рак.
Помимо крови, белок измеряется в анализах мочи. Небольшое количество, обычно до 140 мг/л (максимум 0,140 г/л), обнаруживается даже у здоровых людей. Во время напряженной физической нагрузки этот показатель не должен превышать 250 мг/л (0,250 г/л). Чтобы получить более точную картину потери белка с мочой, его концентрацию следует проверять с помощью ежедневных анализов мочи. Их назначают для борьбы с заболеваниями мочевыделительной системы и почек, инфекциями и осложнениями, включая прием препаратов с нефротоксическим действием — повреждением почек.
Переизбыток белка
Высокое потребление белка может быть вредным для людей с заболеваниями почек.26 Два основных фактора риска развития почечной недостаточности — это гипертония (высокое кровяное давление) и диабет. Оба заболевания вызваны избыточным количеством белка.2728 Точное количество необходимого белка зависит от возраста, состояния здоровья и образа жизни. Исследование здоровых мужчин, занимающихся спортом, показало, что потребление белка в количестве 3 г на кг массы тела в год не оказывает негативного влияния на здоровье.29 Даже 4,4 г на кг массы тела в течение двух месяцев не вызывают никаких негативных последствий.30
Нет никаких доказательств того, что потребление умеренного количества белка вредит здоровым людям. Напротив, он имеет множество доказанных преимуществ. Однако если у вас есть заболевание почек, вам следует следовать советам врача и ограничить потребление белка.
Диета с высоким содержанием белка и низким содержанием жиров и углеводов тяжела для почек и печени. Чрезмерное количество белка и недостаток других питательных веществ могут вызвать проблемы с пищеварением, неприятный запах изо рта и постоянную жажду.
* Оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка (PDCAAS), которая рассчитывает аминокислотный состав (химическую ценность) и усвояемость (биологическую ценность) белка.
Белки – основа пищи
Греческое слово «протеин» означает «первый, важный». И не зря. Белки — это основные материалы, на которых великий архитектор, природа, построил жизнь. Сама жизнь — это форма существования белковых тел. Это связано с тем, что все клетки живых организмов содержат белки. Белки служат основным пластическим материалом, из которого состоят ткани человеческого тела. Он обеспечивает основные признаки жизни: пищеварение, обмен веществ, мышечную сократимость, раздражимость тканей, рост, репродуктивную способность и даже движение высшей формы материи — мысли.
Белок — строительный материал для организма
Важным элементом рационального питания является обилие белка. Выражение в организме биологических свойств различных компонентов пищи, особенно витаминов, становится более полным только в контексте правильного белкового питания. Процессы синтеза в организме также зависят от уровня белкового питания. Таким образом, синтез фосфатидов, играющих важную роль в нормализации жирового обмена и холестерина, снижается или полностью прекращается при недостатке белка в рационе.
Многие клетки в человеческом организме постоянно умирают и разрушаются. Строительные блоки, особенно белки, необходимы для создания новых клеток, которые заменяют старые. Цитоплазма клеток состоит из белков, а также ферментов, гормонов и других биологически активных веществ, которые регулируют обмен веществ.
Например, недостаток белка в рационе приводит к резким задержкам в развитии детей и серьезному ущербу для здоровья взрослых. Снижается работоспособность и сопротивляемость организма к простудам и инфекциям.
Как насчет дополнительной информации о диете? Подпишитесь на журнал «Практическое питание»!
Что внутри?
Молекулы белка состоят из множества основных химических веществ, включая углерод, водород, кислород, азот, серу и фосфор. Однако белковые молекулы сложны и бесконечно изменчивы, как и симптомы жизни.
Белковые структуры имеют общие элементы. Они состоят из аминокислот. В молекуле белка их содержится в общей сложности 20. Большинство аминокислот образуются в организме человека из других аминокислот. Эти аминокислоты называются взаимозаменяемыми аминокислотами.
Однако 10 аминокислот не могут быть синтезированы (образованы) в организме и поэтому называются необходимыми. Это лизин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, валин, метионин, фенилаланин, цистеин и аргинин. Они необходимы для построения белков в нашем организме, причем в таких количествах и пропорциях, что они должны быть готовы к употреблению.
На основании многолетних исследований Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) определила идеальные пропорции аминокислот, необходимых для 1 г пищевого белка (см. таблицу 1). Две незаменимые аминокислоты, цистин и тирозин, включены в список потому, что они могут каким-то образом компенсировать дефицит необходимых аминокислот метионина и фенилаланина.
